• 王文寧

    化學生物學

    教授,博士生導師

      wnwang@fudan.edu.cn

      上海市楊浦區淞滬路2005號 沐鸣平台江灣校區化學樓 A3020室

      021- 31243985

      

    研究興趣

    主要研究領域為生物物理化學🤵🏽,包括結構生物學及計算生物學。研究方向主要包括膜蛋白的構像變化動力學及生物功能🥚,神經系統信號傳導和細胞極性的分子及結構基礎等。結合液體核磁共振🦸🏽‍♀️👩🏻‍🦽‍➡️,晶體衍射,和生物化學方法研究幹細胞非對稱分裂和細胞極性調控的結構基礎和詳細的生物化學過程;解析細胞非對稱分裂過程與腫瘤幹細胞相關的信號通路中的蛋白質復合物結構,給出相關過程分子機製的詳細圖像🔇,從而為相關腫瘤治療藥物設計提供線索。結合結構生物學和計算生物學方法研究轉運體等膜蛋白體系中蛋白質的構象動力學性質👴🏼,以及底物輸運的能量信息🥩,揭示構象動力學對蛋白質功能調控的意義🧑🏿‍🌾,為解決細菌對抗生素的耐藥性以及癌症化療藥物的耐藥性問題提供思路🍬。

    獲獎情況

    • 曾獲香港求槎基金會內地青年學者獎,上海市教委“曙光學者”稱號👮🏼‍♀️。

    學習工作經歷

    • 1986年9月至1990年7月,沐鸣开户獲得學士學位

    • 1990年9月至1995年12月,沐鸣开户物理化學專業獲得博士學位

    • 1995年12月至1996年3月,日本岡崎分子科學研究所🍢🙅‍♀️,博士後

    • 1996年4月至2000年4月,沐鸣开户,講師

    • 2000年4月至2005年4月🧑🏿‍💼,沐鸣开户,副教授

    • 2005年4月至今,沐鸣开户,教授

    • 2002年2月至2003年8月👩🏻‍🏫,香港科技大學生物沐鸣开户🦹🏿‍♂️,訪問學者

    • 2008年5月至今👧🏽🤾🏼,沐鸣平台生物醫學研究院雙聘PI

    授課情況

    • 《譜學導論》,《現代化學專題生物與分離》

    代表性論文或專著

    • Weng J., Wang W.(2020) Dynamic Multivalent Interactions of Intrinsically Disordered Proteins. Curr. Opin. Struct. Biol. 62, 9-13.

    • Wang D., Weng J.*, Wang W.*. (2019) Glycerol Transport through the Aquaglyceroporin GlpF: Bridging Dynamics and Kinetics with Atomic Simulation. Chem. Sci. 10, 6957-6965.

    • Wu S., Wang D., Liu J., Feng Y., Weng J.*, Li Y., Gao X., Liu J.*, Wang, W.* (2017) The Dynamic Multisite Interactions between Two Intrinsically Disordered Proteins. Angew. Chemie. Int. Ed. 56, 7515-7519. (F1000 recommended)

    • Feng Y., Zhang L., Wu S., Gao X., Liu J.*, Huang X.*, Wang W.* (2016) Multiple Metastable Conformations Co-exist in the Apo-Glutamine Binding Protein Structural Ensemble Revealed by Tightly Coupled Experimental and Computational Approaches. Angew. Chem. Int. Ed. 55, 13990-13994.

    • Jia M., Shan Z., Yang Y., Liu C., Li J., Luo Z., Zhang M., Cai Y.*, Wen W.*, Wang W.* (2015) The structural basis of Miranda-mediated Staufen localization during Drosophila neuroblast asymmetric division. Nat. Commun. 6, 8381.

    • Pan Z, Zhu J, Shang Y, Wei Z, Jia M, Xia C, Wen W, Wang W.*, Zhang M* (2013) An auto-inhibited conformation of LGN reveals a distinct interaction mode between GoLoco motifs and TPR motifs. Structure, 21, 1007-1017.

    • Jia M., Li J., Zhu J., Wen W., Zhang M*, Wang W.* (2012) Crystal Structures of the scaffolding protein LGN reveal the general mechanism by which GoLoco binding motifs inhibit the release of GDP from Gai subunits in G-coupled heterotrimeric proteins. J. Biol. Chem.287, 36766-36776.

    • Zhu J., Wen W., Zheng Z., Shang Y., Wei Z., Xiao Z., Pan Z., Du Q.*, Wang W.*, Zhang M.* (2011) LGN/mInsc and LGN/NuMA complexes structures suggest distinct functions in asymmetric cell division for the Par3/mInsc/LGN and Gai/LGN/NuMA pathways. Mol. Cell, 43, 418-431.

    • Wang W.*, Weng J., Zhang X., Liu M., Zhang M.* (2009) Creating conformational entropy by increasing inter-domain mobility in ligand binding regulation: a revisit to N-terminal tandem PDZ domains of PSD-95 J. Am. Chem. Soc. 131, 787-796.

    • Fu H., Liu Z., Li Z., Wang W.*, Fan K.* (2006) “Periodic density functional theory study of propane oxidative dehydrogenation over V2O5(001) surface”, J. Am. Chem. Soc. 128, 11114-11123.

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